¿Sabías de la existencia de los priones?
Autor: Washington Romero (washington.romero.v@gmail.com)
Editores: Samantha Vargas, Sergio Senin, David Cuaspud.
Con el desarrollo del microscopio y un sinfín de técnicas de laboratorio en conjunto con la curiosidad humana se ha logrado identificar minúsculos individuos e incluso entes que no encajan bajo la definición de seres vivos. Estos entes son los virus, que se encuentran entre la frontera de lo vivo y lo no vivo. La falta de autonomía para su replicación los obliga a ser un parásito obligado que requiere una célula viva para poder continuar con su existencia, dejándolos suspensos en un limbo biológico. Son como fantasmas que nos aquejan siendo los responsables de la gripe estacional y actualmente un virus es el causal de una pandemia que nos inquieta.
Pero existe algo aún más diminuto capaz de cambiar la configuración de una proteína y generar fallas a nivel del sistema nervioso específicamente al tejido cerebral. Los causantes de estos estragos son los priones.
En este preciso momento tal vez te estarás cuestionando ¿Qué es un prión?
Un prión es una proteína defectuosa que tiene la habilidad de alterar o cambiar la configuración de una proteína sana y funcional, al puro estilo de película zombie donde las personas son infectadas tras ser mordidos y eventualmente se transforman.
La proteína que se ve afectada por la presencia del prión es PRPc que estructuralmente está compuesta por hélices alfa (hélices α) (En esta estructura secundaria los aminoácidos se tuercen en espiral, como un resorte) y cambia su conformación a hoja plegada beta o láminas β (La cadena se mantienen extendida a manera de zig-zag) (Díaz & Pena, 2002). La proteína PRPc con su estructura secundaria de hélices α puede ser reciclada por el cuerpo una vez que esta cumple con su función para evitar el acumulamiento excesivo (Zabel & Reid, 2015). Este proceso de reciclaje ocurre gracias a que las proteasas (enzimas degradadoras de proteínas) actúan sobre sus hélices α y la rompen o degradan.
La estructura primaria de un prión es idéntica a la estructura primaria de la proteína a la cual va a infectar. Sin embargo, difiere en la estructura secundaria que posee láminas β y no hélices α esa modificación hace que la proteína PRPc que podía ser reciclada sin ningún problema y disuelta por el organismo ahora sea más robusta y resistente a solventes, al calor y a las mismas proteasas. La proteína modificada es conocida como PRPSc (Kupfer, Hinrichs, & Groschup, 2009).
Debido a que ahora la proteína no puede ser reciclada por el organismo se acumula en el tejido cerebral provocando daños al cerebro (Kovács, Kalev, & Budka, 2004; Mandujano et al., 2006) que adquiere la apariencia de una esponja de lavar platos y provoca en el individuo demencia y eventualmente su deceso.
En animales el prión PRPSc es el causante de la encefalopatía espongiforme bovina conocida como “la enfermedad de las vacas locas” (Zabel & Reid, 2015).
En el ser humano las enfermedades ocasionadas por priones pueden ser transmitidas genéticamente, de aparición esporádica o adquiridas a través de alimentos contaminados o equipos médicos. Los trastornos más conocidos son Creutzfeldt–Jakob (ECJ), el síndrome de Gerstmann–Straussler–Scheinker (GSS), el Insomnio Familiar Fatal (IFF), la Angiopatía Amiloide Cerebral causada por Priones (AAC–PRP), el kuru y una nueva variante de la enfermedad de Creutzfeldt–Jakob (nvECJ) (Mandujano et al., 2006).
Lamentablemente hasta la fecha no existe un tratamiento para dichas enfermedades. Pero las investigaciones siguen, con la finalidad de comprender el mecanismo de infección de los priones y desarrollar un tratamiento. Los priones son muy pocos comunes, pero siguen siendo de gran interés para la industria alimentaria y farmacéutica.
Referencias:
Díaz, A. P., & Pena, A. (2002). Bioquímica. México. Limusa [versión electrónica] Recuperado de https://books.google.com.au/books?id=EFUP472dyEMC&pg=PA87&lpg=PA87&dq=paper+de+helices+alfa&source=bl&ots=ODRaTCBRlW&sig=ACfU3U3yY6mo3wSn_OUyxtQp8KRv_PV40Q&hl=es&sa=X&ved=2ahUKEwjGsYne5KXqAhUN7nMBHYuODWoQ6AEwDHoECAoQAQ#v=onepage&q=paper%20de%20helices%20alfa&f=false
Kovács, G. G., Kalev, O., & Budka, H. (2004). Contribution of neuropathology to the understanding of human prion disease. Folia neuropathologica, 42 Suppl A, 69–76.
Kupfer, L., Hinrichs, W., & Groschup, M. H. (2009). Prion protein misfolding. Current molecular medicine, 9(7), 826–835. doi:10.2174/156652409789105543
Mandujano, A., Montes, S., Guzman, A., Espinosa, B., Rembao, D., Martínez-Cairo, S., . . . Guevara, J. (2006). Fisiopatología de las enfermedades por priones. Gaceta médica de México, 142, 399–406.
Sooluciona, Diferencias entre hélice alfa y hélice beta. [versión electrónica] Recuperado de https://sooluciona.com/diferencias-entre-helice-alfa-y-helice-beta/
Zabel, M. D., & Reid, C. (2015). A brief history of prions. Pathogens and Disease, 73(9), ftv087-ftv087. doi:10.1093/femspd/ftv087
